Auteur Sujet: Questions UE1 2015-2016 (Lu 144446 fois)

OnFire · « **Réponse #220 le:** 03 octobre 2015 à 07:38:39 »

Bonjour, à propos du Moussard, on nous dit que les protéines fibreuses sont insolubles dans l'eau, mais quand on étudie la kératine le collagène et l'élastine on nous dit que le collagène et l'élastine sont solubles à l'eau..

Mousseline · « **Réponse #221 le:** 03 octobre 2015 à 08:01:22 »

Citation de: link=topic=6089.msg82291#msg82291 date=

Bonjour, à propos du Moussard, on nous dit que les protéines fibreuses sont insolubles dans l'eau, mais quand on étudie la kératine le collagène et l'élastine on nous dit que le collagène et l'élastine sont solubles à l'eau..

Salut ! Alors oui, les protéines fibreuses ne sont absolument pas solubles dans l'eau (contrairement aux protéines globulaires). Ces protéines fibreuses remplissent des fonctions structurales ou protectrices, imagine le bordel si elles étaient solubles dans l'eau : tu prends une douche, tu perds tes cheveux, tes ongles se solubilisent ...

Et a aucun moment il est dit dans la Bible Biochimique que le collagène est soluble dans l'eau ... au contraire dans la partie du Moussard sur le collagène (p 20), on te dit qu'en faisant bouillir du collagène dans de l'eau, tu obtiens de la gélatine : le collagène ne s'est donc pas solubilisé.
Idem pour l'élastine qui est présente en particulier sur la peau (et ligaments, artères, tissus pulmonaires). Tout ces éléments sont au contact de l'eau, donc encore une fois, imagine le bordel si l'élastine était soluble dans l'eau ...

J'espère que j'ai été clair, sinon attends un tuteur

Bonne journée !

claklou · « **Réponse #222 le:** 03 octobre 2015 à 08:07:47 »

Citation de: link=topic=6089.msg82205#msg82205 date=

Coucou toi!
La chimie orga!
Eh bien non, une amine oui mais un acide carboxylique nan! Il te faut un acyle, c'est un groupement fonctionnel comme un acide carboxylique effectivement mais sans le OH ; tu le remplaces par qcm par exemple! Tu y vois plus clair?
Courage

Je suis désolée mais je ne comprends toujours pas....

On a vu que la N acylation marchait avec par exemple les chlorures d'acides car le Cl faisait un bon groupe parant et donc l'acylation était possible sur l'azote.
Mais pourquoi le groupement hydroxyle de l'acide ne ferait pas non plus un BGP pour former une molécule d'eau avec l'hydrogène mobile de l'amine ?
Dans ce cas là, il y aurait aussi une N acylation....

Je sais pas si j'ai été clair mais merciiiii en tout cas

Grand · « **Réponse #223 le:** 03 octobre 2015 à 11:45:09 »

Salut claklou !

Je comprends très bien ta question. Elle est très intéressante, mais encore une fois, si les profs de chimie organique n'en parle ni dans les CM ni dans les ED... Je ne sais pas s'il est important de savoir.

A part par curiosité, ce que cette question m'a éveillée

J'en viens à cette conclusion : il serait logique qu'elle existe, mais elle doit être compliquée à faire. La réponse se trouve dans notre bible à tous, le livre du professeur Moussard. En effet, dans les réactions des acides aminés, (je ne sais pas si vous les avez déjà vues, c'est au début), on a la réaction d'amidation, qui correspond totalement à la formation d'acide peptidique entre le COOH d'un acide aminé et le NH₂ d'un autre. Comme vous pouvez le voir, la réaction se fait en plusieurs étapes, nécessitant de l'ATP et une ARNt. On a donc une réaction très complexe, je ne sais même pas si l'on peut parler de N-acylation, en tout cas on a bien la formation d'une amide.

Voilà j'éspere que tu as bien tout comprit

claklou · « **Réponse #224 le:** 03 octobre 2015 à 11:53:59 »

Oui merci beaucoup !!

Chewbi · « **Réponse #225 le:** 03 octobre 2015 à 13:01:40 »

J'étais en train d'apprendre le cours de notre tres cher Moussard mais je me demandais si y'avait une technique pour savoir si un acide aminé est ionisable ou non? Parce que si j'ai bien compris, pour qu'elle soit polaire il faut qu'il y ai un groupe oh mais je vois pas quels groupes il faut pour qu'elle soit ionisable

Enfin je sais qu'il faut que les AA contractent des liaisons ionisable mais je sais pas a quoi ca correspond :/

OnFire · « **Réponse #226 le:** 03 octobre 2015 à 17:55:58 »

Citation de: link=topic=6089.msg82292#msg82292 date=

Salut ! Alors oui, les protéines fibreuses ne sont absolument pas solubles dans l'eau (contrairement aux protéines globulaires). Ces protéines fibreuses remplissent des fonctions structurales ou protectrices, imagine le bordel si elles étaient solubles dans l'eau : tu prends une douche, tu perds tes cheveux, tes ongles se solubilisent ...
Et a aucun moment il est dit dans la Bible Biochimique que le collagène est soluble dans l'eau ... au contraire dans la partie du Moussard sur le collagène (p 20), on te dit qu'en faisant bouillir du collagène dans de l'eau, tu obtiens de la gélatine : le collagène ne s'est donc pas solubilisé.
Idem pour l'élastine qui est présente en particulier sur la peau (et ligaments, artères, tissus pulmonaires). Tout ces éléments sont au contact de l'eau, donc encore une fois, imagine le bordel si l'élastine était soluble dans l'eau ...

J'espère que j'ai été clair, sinon attends un tuteur Bonne journée !

ok d'acc mais dans son QCM page 75, on a / SOLUBLE DANS L'eau , et ici on nous coche le collagène et l'elastine

.......

Acétyl · « **Réponse #227 le:** 03 octobre 2015 à 19:18:43 »

Bonjour

J'ai repéré un détail qui me chiffonne dans le cours de moussard sur les protéines...
A la page 22, il écrit que les pelotes statistiques sont des bouts de chaine polypeptidique qui n'ont pas de structure secondaire organisée.
Par contre à la page 23, il marque que les pelotes statistiques sont formées par le repliement de la chaine polypeptidique grâce à la structure tertiaire.
Or à ce que j'ai compris, il n'y a pas de structure tertiaire sans structure secondaire.

Une idée sur le sujet ?

ophely · « **Réponse #228 le:** 05 octobre 2015 à 11:16:15 »

Citation de: link=topic=6089.msg82312#msg82312 date=

Bonjour

J'ai repéré un détail qui me chiffonne dans le cours de moussard sur les protéines...
A la page 22, il écrit que les pelotes statistiques sont des bouts de chaine polypeptidique qui n'ont pas de structure secondaire organisée.
Par contre à la page 23, il marque que les pelotes statistiques sont formées par le repliement de la chaine polypeptidique grâce à la structure tertiaire.
Or à ce que j'ai compris, il n'y a pas de structure tertiaire sans structure secondaire.

Une idée sur le sujet ?

A ce que je comprends les pelotes statistiques ont bien une structure secondaire, elle n'est tout simplement par organisée en une des formes principales de structure secondaire : hélice alpha, feuillet plissé beta et coude beta.
Donc il est bien possible d'avoir une structure tertiaire puisque comme tu dis elle découle de la structure secondaire!

Mousseline · « **Réponse #229 le:** 05 octobre 2015 à 12:38:06 »

Citation de: link=topic=6089.msg82310#msg82310 date=

ok d'acc mais dans son QCM page 75, on a / SOLUBLE DANS L'eau , et ici on nous coche le collagène et l'elastine .......

La seule chose que je peux dire c'est le le Grand, le Génialissime Moussard s'est planté dans sont QCM ^^

azerty · « **Réponse #230 le:** 06 octobre 2015 à 14:27:13 »

Bonjour,

Concernant les acides aminés, on peut parlé de résidu d'acide aminé si un acide aminé est encagé dans deux liaisons peptidiques (ceux du centre) mais s'il n'est engagé que dans une seule (n et c terminal) ont peu aussi parlé de résidu ?

Merci

Valp · « **Réponse #231 le:** 07 octobre 2015 à 22:32:34 »

Citation de: link=topic=6089.msg82368#msg82368 date=

Bonjour,

Concernant les acides aminés, on peut parlé de résidu d'acide aminé si un acide aminé est encagé dans deux liaisons peptidiques (ceux du centre) mais s'il n'est engagé que dans une seule (n et c terminal) ont peu aussi parlé de résidu ?

Merci

Salut !

On peut parler de résidu d'acide aminé à partir du moment où ce dernier est engagé dans 1 ou 2 liaison(s) peptidique(s).

Bonne soirée.

Apoum · « **Réponse #232 le:** 08 octobre 2015 à 13:45:15 »

Bonjour, en pleine révision de chimie organique.. Je me demande ce qu'on appelle un "bon groupement partant" ?
Si j'ai bien compris, ils sont différents que ce soit pour une addition electrophile ou nucleophile ou subtitution..

Agate · « **Réponse #233 le:** 08 octobre 2015 à 16:30:28 »

Bonjour !
Une petite question concernant les cours du Pr. Moussard...Est-il nécessaire d'apprendre la structure moléculaire des coenzymes (coenzyme A par exemple...) ?
Merci !

Valp · « **Réponse #234 le:** 09 octobre 2015 à 12:15:26 »

Citation de: link=topic=6089.msg82405#msg82405 date=

Bonjour !
Une petite question concernant les cours du Pr. Moussard...Est-il nécessaire d'apprendre la structure moléculaire des coenzymes (coenzyme A par exemple...) ?
Merci !

Salut !

En général, le Pr Moussard n'insiste pas sur la structure des coenzymes, par contre s'il se met à détailler celle-ci, c'est qu'il juge qu'il est important que vous la connaissiez et donc qu'il peut la demander à l'examen. Cependant, en général, il voudra toujours savoir quelle est la partie réactive de la structure.
S'il n'a pas insisté sur une structure en particulier, ne t'embête pas à l'apprendre par coeur.

Ion Ion · « **Réponse #235 le:** 09 octobre 2015 à 15:17:46 »

Bonjour tout le monde !
Concernant le tuto d'UE de lundi, à la question 12 on nous a dit que la molécule B était la bonne, cependant j'ai l'impression qu'il manque un CH2 entre le CH3 et le carbonyl le plus à gauche.
Est ce une erreur ou est ce que je me trompe ?
Merci

OFF · « **Réponse #236 le:** 10 octobre 2015 à 13:30:37 »

Bonjour,
En reprenant la chimie organique de Mr. Refouvelet, j'ai vu que dans sa partie "acide carboxylique", il présente l'hydrolyse des nitriles (nitrile + eau => amide => acide + ammoniac) comme une réaction d'AN suivie d'une réaction d'A/E, mais quand on regarde dans ses réactions bilan, il situe l'hydratation des nitriles (qui est au fait la même réaction que dans la partie acide carboxylique: nitrile + eau => amide) dans sa diapo "addition électrophile".....
Voilà, je ne comprends pas.
Merci :)

HuMaN · « **Réponse #237 le:** 10 octobre 2015 à 15:14:45 »

Yo !

Concernant la Structure IV des protéines, est-elle stabilisée par des liaisons de van der Waals? Deux endroits du Moussard (page 24, & page 18) disent deux choses différentes.

Merci, et à bientôt

Katniss · « **Réponse #238 le:** 10 octobre 2015 à 18:01:35 »

Bonjour,
Une petite question concernant le cours de notre très cher Moussard sur les glucides :
A la page 52, on nous parle de la classification des monosaccharides, on peut avoir deux structures un aldose ou une cétose et pour les nommer on compte le nombre de carbone, on met le radical qui convient puis c'est si c'est un aldose on rajoute le suffixe aldo mais si c'est une cétose, on rajoute le suffixe céto, les aldoses sont toujours en bout de chaine, il n'est donc pas nécessaire de rajouter un chiffre, cependant pour les cétoses sachant que le groupe carbonyle peut se "balader" le long de la chaîne je pensais que l'on pourrait préciser sa place en ajoutant un chiffre (ex : 2-cétopentose) cependant ce n'est pas préciser dans le livre et il y a un exemple d'une cétose avec le groupe carbonyle en place 2 et il est écrit cétopentose. Dois-je comprendre que pour les sucres il n'est pas nécessaire de préciser la place ?

Merci beaucoup de votre future réponse et bon weekend

Chewbi · « **Réponse #239 le:** 10 octobre 2015 à 22:01:00 »

J'étais en train d'apprendre le cours de notre tres cher Moussard mais je me demandais si y'avait une technique pour savoir si un acide aminé est ionisable ou non? Parce que si j'ai bien compris, pour qu'elle soit polaire il faut qu'il y ai un groupe oh mais je vois pas quels groupes il faut pour qu'elle soit ionisable

Enfin je sais qu'il faut que les AA contractent des liaisons ionisable mais je sais pas a quoi ca correspond :/