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Messages - Yumatï
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« le: 11 décembre 2016 à 08:46:59 »
Bonjour, j'aurais une petite question car il me semblait avoir vu cette information quelque part mais aucun moyens de la retrouver alors je vous le demande y a-t-il une plus grandes concentrations d'enzymes michaeliens ou allostériques dans le corps ? Ne pas trouver la réponse me perturbe 😐
Salut BeWonderful ! Alors nous n'avons jamais parlé de proportions l'année dernière mais je dirais que les enzymes allostériques sont plus présentes. De plus le métabolisme est en partie régulé par l'action des enzymes allostériques. Je suis désolée pour cette réponse un peu floue... Cependant ne te prends pas trop la tête avec ce détail je ne pense pas que ce soit une question existentielle  Bon courage pour la suite !! 
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« le: 09 décembre 2016 à 22:18:39 »
Saluut !!! 
Petite question à propos de la réplication de l'ADN : je ne comprend pas très bien ce qu'est exactement un fragment d'Okasaki ... 
Sont-ils présent uniquement sur le brin discontinu ou bien sur les deux brins ?
Merci d'avance !!!
Salut Mange-Kayou, youtube.com/watch?v=oebogqrX5F4&index=2&list=PLhbqeIF1pLFDVMXXjbEZ6oyNZMuLUjgBr D'abord une petite vidéo explicative de la réplication. (Il faut rajouter les www. devant) On voit très bien comment se forment les fragments d'Okasaki. Attention par contre, chez les eucaryotes (le modèle que l'on étudie en paces), les deux brins (continu et discontinu=Okasaki) sont synthétisés par la même enzyme (le rond violet dans la vidéo) : c'est pour ca que l'ADN se repli en trombone. Mais le principe reste le même c'est pour ca que je t'ai mis cette vidéo Les brins d'Okasaki sont les brins DISCONTINUS uniquement !!! Lors de la réplication, le brin « retardé= discontinu» est synthétisé de manière discontinue, par petits fragments (=fragmens d'Okasaki) qui sont ensuite suturés les uns aux autres. Ils existent car leur synthèse se fait dans le sens inverse à la synthèse du brin continu. Est-ce que c'est plus clair ? Sinon n'hésites pas à me redemander! Bon courage, encore un dernier gros effort mais ça vaut le coup
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« le: 09 décembre 2016 à 22:05:26 »
Bonsoir, je suis en train de refaire les réactions du PB de cette année, et je m'aperçois a la question 20 qu'on nous parle d'une "condensation de Perkin", dans mon cours, j'ai noté que c'était la condensation d'un acide carbo et j'ai dessiné un aldéhyde a coté avec un "Ar", le problème, c'est qu'a part l'argon je ne vois pas ce que ça peut être d'autre 
S'agit-il bien de l'argon??
Merci beaucoup
Coucou Anthony ! Alors ca sera une réponse courte mais efficace  Le Ar signifie que c'est un cycle aromatique. Je t'ai mis une image de la réaction pour que tu visualises mieux. Bonne soirée, bonnes révisions, donnez tout ce que vous avez !
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« le: 09 décembre 2016 à 21:54:58 »
Retour sur la question de PiouPiouu, On va reprendre depuis le début, avec la définition d'une liaison phosphodiester : la liaison phosphodiester c'est le lien entre le phosphore d'un groupement phosphate avec deux autres molécules via 2 liens ester, il s'agit donc en fait de deux liaisons phosphoester. Il faut bien comprendre que à la page 316 du Moussard on parle de formation de liaison phosphoester (donc de FORMATION d'une nouvelle liaison entre un ester et un phosphate). Or, dans les deux cas (dans les deux transesterifications) le phosphate qui établit une nouvelle liaison avec un ester (donc qui s'engage dans une nouvelle liaison phosphoster) est déjà lié à un ester. Donc on se retrouve au final avec un phosphate qui a deux liaisons phosphoesters donc ce sont bien des liaisons phosphodiester. Dans les explications du livre quand on parle de "l'hydrolyse de la liaison phosphoester" ou d'un "nouvelle liaison phosphoester" on ne reprécise pas que le phosphate est lié à DEUX esters car on ne s’intéresse dans la réaction qu'à UNE liaison phosphoester à chaque fois. Mais attention, l'autre liaison ester est toujours présente, i ne faut pas l'oublier :) De plus, il est précisé qu' "Au terme de ces 2 réactions de transestérification, le nombre de liaisons phosphodiester est resté inchangé", ce qui appuie le fait qu'on a bien des liaisons phosphodiester à chaque fois. Je me suis un peu répétée mais c'est pour que tu comprennes bien parce que c'est vrai qu'avant d'avoir le déclic ce n'est pas évident. En tout cas j’espère que je me suis mieux exprimée et que tu as mieux compris cette histoire de liaisons. Si ce n'est pas le cas, n'hésites pas à me le signaler ! Bon courage à tous on lâche rien
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« le: 08 décembre 2016 à 15:11:11 »
Bonjour !
À propos de l'épissage des pré-ARNm, je ne comprends pas pourquoi les deux réactions de transesterification entraînent la formation de deux liaisons phosphoester et non "phosphodiester". Pourtant on relie deux nucleotides à chaque fois donc quelle est la différence par rapport à ce qu'on a pu voir dans la formation de la chaîne polynucleotidique 
Salut PiouPiouu ! La premiere réaction de transesterification se fait entre le 2' OH d'un nucléotide et le 5' P d'un autre nucléotide pour former une liaison phosphodiester donc déjà à partir de ce moment c'est différent de la liaison peptidique qui se fait entre un 3' OH e un 5'P. Jusque là ça va ? Pour la deuxieme réaction de transesterification : On hydrolyse la liaison phosphate déjà existante entre le nucléoide de l'intron et le phosphate . Ensuite on rattache le phosphate au 3'OH de l'exon du départ (celui auquel on a enlever le phosphate pour qu'il aille se fixer sur le 2'OH de tout à l'heure). Donc : on lie le phosphate (5' P) du deuxieme exons au 3' OH du premier exon. C'est bien différent de la création de la chaine polynucleosiditque dans le mécanisme : ici a lieu deux transesterifications qui aboutissent au final à deux liaisons phosphodiesters. Pour créer la chaine polypeptidique il est necessaire de créer les liaisons entre un ester et un phosphate. Donc on a à faire à deux mécanismes d'esterifications simples mais qui aboutissent comme pour l'épissage à une liaison phosphodiester. J'espere que c'est plus clair, si ce n'est pas le cas n'hésites pas à redemander !
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« le: 07 décembre 2016 à 15:08:28 »
Bonjour !
Je voudrais savoir si l'on doit considérer la formation de la coiffe sur l'ARNm comme une modification post ou co-trancriptionnelle?
Dans mon cours, j'ai bien noté que c'était une modification post-transcriptionnelle bien qu'elle soit faite immédiatement à la fin de la transcription.
Mais dans un ED, on a répondu faux à la question "la formation de la coiffe est une modification post-transcriptionnelle" en corrigeant qu'elle était co-transcriptionnelle.
Merci d'avance !
Hello Jenny ! Alors c'est un peu ambigue : c'est une modification post-tanscritionnelle dans le sens où elle est incorporée après avoir traduit 20 à 30 nucléotides, elle suit de près l'initiation. Mais c'est une modification co-transcriptionnelle car toute la protéine n'est pas traduite à partir du moment où elle est incorporée dans la protéine. L'élongation continue alors que la coiffe est déjà présente sur la protéine (elle sert à protéger la protéine). En résumé : c'est une modification co-transcriptionnelle qui suit de près l'initiation. J’espère que ma réponse à pu t'aider !
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« le: 21 novembre 2016 à 19:20:36 »
Bonsoir j'ai une question sur le dernier tutorat  une question sur la glécogénolyse
question 19 proposition E: "la phosphoglucomutase convertit le G6P en G1P".Vraie.
Je comprends bien qu'elle fonctionne dans les 2 sens mais dans le cas de la dégradation du glycogène pour moi elle transforme du G1P en G6P donc pour moi elle était fausse non?
Mercie 
Bonsoir Le Vic ! Alors cette proposition est bien vraie car dans le cas de la glycogénolyse elle transforme bien la G1P en G6P seulement M. Cypriani a spécifié en corrigeant l'interro que l'enzyme étant réversible la proposition se devait d'être juste. Voila Je tiens à signaler que des réponses seront apportées très prochainement aux questions en attentes... N'hésitez pas à continuer à poser des questions et à venir en fin d'interro ou aux perm' si vous avez besoin de quoi que ce soit !
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« le: 18 novembre 2016 à 08:05:04 »
Bonsoir !
je comprends pas trop le mécanisme de la synthèse polypeptidique : chez les procaryotes, c'est la chaine polypeptidique qui vient vers l'AA a incorporé, mais quand on à décrit le mécanisme général, j'ai plutôt compris que c'était l'AA a incorporé qui venait vers la chaine... Du coup, est ce que les deux sont possibles ou est ce que la première option est propre aux procaryotes ?
Salut Babar 55 ! C'est bien la chaine qui va venir s'accoler sur l'a.a incorporé par l'ARNt ! Attention ca peut être un piège type du Pr. Nicod !! Donc ce n'est pas propre aux procaryotes, les eucaryotes aussi fonctionnent comme ca ! Bon courage !
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« le: 17 novembre 2016 à 09:49:50 »
Bonjour !
J'ai une question à propos du cours du Pr Nicod sur la traduction 
J'ai noté que les codons synonymes codent pour un même acide aminé. Jusque là, ça va. Mais après, on nous dit que les codons synonymes sont différents par leur 3e base.
Mais si le codon est différent par une autre base que la 3, est-ce qu'il est considéré "synonyme" des autres ?
Par exemple, un groupe de 4codons CGN sont synonymes pour Arg mais est-ce que les deux autres codons AGA et AGG qui donnent de l'arginine st aussi synonymes ?
Merci d'avance !!
Hello Jenny ! Tu as bien compris, un codon est synonyme à un autre s'ils donnent le même a.a après traduction. Si un codon diffère d'un autre par une base (n'importe laquelle) alors ces deux codons sont synonymes. Donc dans ton exemple AGA et AGG sont bien synonymes ! Continue comme ça et bon courage !
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« le: 12 octobre 2016 à 00:32:20 »
Bonsoir !!
Merci pour ta réponse (qui remonte à loin, honte à moi de répondre si tard !!) !
J'avais une question sur la chimie orga. Je n'ai pas vu la question déjà posée... Comment reconnaît-on un réactif nucléophile d'un réactif électrophile ??
Bonne soirée !! =)
Bonsoir stalemfa, Un réactif nucléophile est un composé chimique qui est attiré par les charges positives. Il réagit en donnant ses électrons à un électrophile de manière à élaborer une liaison chimique (il a une charge partielle delta (-) donc un excès d'électron). Un bon nucléophile cède facilement un proton H, c'est le cas de l'eau (OH- H), des alcools (OR- H), des amines primaires ou secondaires (pas tertiaires! ) (NR2- H), du cyanure d'hydrogène (CNH), des thiols (RSH)... Toutes les molécules, ou ions, qui possèdent un doublet non liant peuvent agir comme des nucléophiles, même si les anions (qui ont cédé un proton H+) sont plus réactifs que les composés neutres. Un réactif électrophile est un composé attiré cette fois-ci par des charges négatives, il aime les électrons, il en a besoin. Ce composé est chargé partiellement positivement car il est déficient en électrons. Il est caractérisé par sa capacité à former une liaison avec un autre composé en acceptant un doublet électronique de celui-ci. On peut par exemple citer les protons et hydrogènes mobiles. J’espère que c'est clair, sinon n'hésites pas à demander plus d'explications. Bon courage ! La chimie orga c'est simple une fois qu'on a compris comment ça fonctionne et surtout ça permet de gagner des points au concours alors ne baissez pas les bras !
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« le: 11 octobre 2016 à 16:31:08 »
Encore un post pour une question posée en perm'.
J'ai donc été demander confirmation auprès du Pr. Ismaïli à propos de l’ester phosphorique.
Il m'a dit que les esters phosphoriques regroupent les esters phosphinates, phosphonates et phosphates donc la molécule qui posait problème en perm' ( O=P(-OH)2-O-R) est bien un ester phosphorique.
Voila, fin de la parenthèse concernant les permanences ! 
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« le: 10 octobre 2016 à 18:07:35 »
Bonjour, à propos des enzymes, je me demandais : on voit au début du cours qu'elles peuvent être activées par des ions métalliques, par proteolyse limitée ou par modification covalente puis à la fin on parle d'activation par une protéine de contrôle. C'est un autre activateur ou bien il y a une nuance ?
Bonjour PiouPiouu, Les activateurs (ions métalliques, protéolyse limitée, modification covalente) vont favoriser la bonne conformation de l'enzyme, créer le site catalytique ouu changer la forme de l'enzyme pour que celui ci soit actif et puisse catalyser la réaction. Sans cela l'enzyme n'est pas active ou peu active. Certains enzymes spéciaux (allostériques) sont activés par une protéine de contrôle. Ce n'est pas un activateur comme ceux cités avant car il ne va agir que sur les enzymes allostériques, de plus il va simplement rendue l'enzyme plus sensible au substrat et la réaction peut se faire sans cet effecteur mais elle se fera beaucoup plus difficilement. Donc il y a bien une nuance. J’espère que c'est plus clair, bon courage pour la suite
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« le: 09 octobre 2016 à 19:41:29 »
Bonjour !
Petite incompréhension au sujet de la structure quaternaire des protéines :
Il est dit dans le cours du Pr Moussard que l'interactivité entre les sous-unités permet l'effet coopératif et l'effet allostérique.
Mais si dans le cas d'un effecteur allostérique activateur, l'affinité des sous-unités pour le substrat augmente, cela revient à la même chose que l'effet coopératif non ?
Dans les deux cas la fixation du substrat est facilitée à chaque fois que les sous unités réagissent avec ce substrat donc quel est la différence entre les deux processus ?
Je crois que je mes suis un peu emmêlée les pinceaux ...
Merci d'avance !
Bonsoir Mange-Kayou, On parle d' effet coopératif quand c'est le substrat qui en se fixant sur l'enzyme augmente l'affinité de l'enzyme pour celui-ci. C'est un phénomène homotrope positif (c'est le substrat lui même qui va augmenter l'affinité de l'enzyme pour le substrat). Pour les effecteurs allostériques : On parle d' activateur allostérique quand un effecteurs allostérique( différent du substrat car allo = autre et stérique = forme) augmente l'affinité de l'enzyme pour le substrat en se fixant à celui-ci. C'est un phénomène hétérotrope positif. On parle d' inhibiteur allostérique quand un effecteur allostérique diminue l'affinité de l'enzyme pour le substrat en se fixant sur celui-ci. C'est un phénomène hétérotrope négatif. J'éspère que cette explication t'aide à y voir plus clair !
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« le: 09 octobre 2016 à 10:09:59 »
Bonjour Justineri, Il faut savoir de quoi sont composées les molécules mais il n'est pas nécessaire de savoir les refaire parfaitement. Mr Cypriani n'utilise pas le livre comme support de cours mais si jamais tu es perdue alors les planches du livre sont plutôt bien faites, elles peuvent t'aider. Bon courage !
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« le: 07 octobre 2016 à 19:48:16 »
Salut salut !
J'ai une question par rapport aux coenzymes: quelle est la différence entre NAD et NADP ? Est-ce que c'est la même molécule mais avec un groupement phosphoryle supplémentaire ou est-ce que l'un est la forme oxydée / réduite de l'autre ? De même je n'ai pas trop compris leur mécanisme de fonctionnement (mis à part le fait qu'ils fixent un proton et deux électrons) ...
Je me demandais aussi ce qu'il fallait vraiment retenir de ce cours au final, le Pr Feugeas est passé rapidement sur tous les coenzymes, est-ce que connaître la structure (par coeur des petites molécules et "en vitesse des grande"), ce qu'ils fixent et la partie active est suffisant ?
Merci d'avance !
Salut bouliz! La différence entre NAD et NADP est en effet la présence du groupement phosphoryle supplémentaire sur le C2' (le deuxième carbone du ribose) pour le NAD P. Chacun a SA forme oxydée et SA forme réduite, ce sont bien deux molécules différentes ayant chacune deux formes différentes. NAD + : forme oxydée = NAD + forme réduite = NADH, H +NADP +: forme oxydée = NADP + forme réduite = NADP H, H +Leur mécanisme fonctionnel : ils interviennent soit en tant qu'oxydant ( NAD +) soit comme réducteur (NADP +, NAD +) en fixant réversiblement un ion hydrure sur leur partie active (noyau nicotinamide). Un ion hydrure est composé d'un H +¨et de deux e -. La fixation de l'ion hydrure va donc réduire le NAD + ou le NADP + donnant NAD,H,H + et NADPH,H +. On note le H + après la virgule car le proton reste en solution. S'ils interviennent comme réducteur, ils vont donner leur ion hydrure au substrat (auquel s'ajoutera le proton resté en solution). Ils retrouveront leur forme oxydée NAD + et NADP +. Pour ce qui est de la méthode d'apprentissage je dirais qu'il faut connaitre les classes des coenzymes, leur partie active et savoir leur structure. Leur rôle est très important et leur mécanisme ainsi que les réactions dans lesquelles ils interviennent. (oui il faut savoir plein plein de chose...) . Pour cela faites des tableau avec : nom du coenzyme, classe, origine, structure, partie active, mécanisme, réactions et rôles. Néanmoins, si M. Feugeas n'a pas dutout parlé d'un coenzyme ou qu'il a simplement citer son nom et son rôle alors il faut apprendre que ce qu'il a dit ou mis sur ses diapos. J'espere que cette réponse te convient sinon n'hésites pas à demander plus de précisions. Bon courage, les coenzymes ça fait peur au début mais on s'en sort quand même !
Pour les confirmations des questions des filles qui étaient venues en permanence jeudi, -Pour l'ester phorsphorique dont on avait parlé je demande confirmation au Pr Ismaïli mardi mais à priori, il n'y a aucune erreur, c'est bien un ester phorshoRique comme tu avais noté. -Pour l'isomérie géométrique : C'est l'isomérie Z/E (Z = ensemble et E = opposés) . Cette isomérie affecte les composés éthyléniques (avec une double liaion C=C) dont les substituants (R1 et R2 pour le premier carbone, R3 et R4 pour le second carbone) sont différents pour chaque carbone (R1 différent de R2 et R3 différent de R4),elle affecte aussi les composés oximes et imines C=N ainsi que les cycles. Pour un cycle on parle de trans (dans le même plan) et de cis (dans des plans différents). J’espère que tout est plus clair, bon courage à vous !
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« le: 06 octobre 2016 à 16:21:15 »
PiouPiouu j'ai enfin la réponse à ta question (et validée par le Pr Moussard) !  Dans la parenthèse page 22 du Moussard "entre deux liaisons peptidiques, il y a donc 3 résidus entiers" il faut comprendre que les liaisons hydrogènes relient le O d'un carbone d'un a.a à un H de l'azote d'un autre a.a. (ça tu l'avais déjà comrpis il me semble). Entre ta nième liaison (celle où le -CO établit la liaison hydrogène) et la (n+3)ième liaison (celle où le -NH établit la liaison hydrogène) il y a trois résidus entiers. On compte 3 résidus entre ces deux liaisons ! Dans la phrase du Moussard on ne parle pas de deux liaisons peptidiques consécutives (auquel cas il y aurait un seul a.a entre deux liaisons peptidiques : les a.a étant reliés entre eux par des liaisons peptidiques ! ) mais des liaisons n et n+3 (celles qui participent à la formation de la même liaison hydrogène). Il y a encore un fichier joint avec les liaisons peptidiques entourées en vert cette fois-ci... Parce qu'on comprend tellement mieux avec des images  J’espère que cette fois-ci c'est plus clair pour toi !
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« le: 05 octobre 2016 à 21:31:28 »
Bonjour !
En refaisant un sujet de l'an passé, je bloque sur une des propositions (cf pièce jointe).
Quand on dit que la molécule A possède une fonction sulfonique, cela fait référence au sulfone ? car pour moi le terme sulfonique renvoie à la fonction acide sulfonique, qui n'est pas présente dans cette molécule
Et pour la proposition D : on ne considère jamais les fonctions dans les cycles ?
Je ne comprends pas très bien...
Merci d'avance !
Bonsoir PiouPiouu Tu as totalement raison, c'est bien une fonction sulfone présente dans la molécule ! Il y a une coquille dans cette question, nos plus plates excuses !  Pour la réponse D en revanche il n'y a pas de fonction imine car une imine est un composé organique caractérisé par une double liaison carbone-azote. Mais attention : l'azote est lié grâce à son troisième électron de valence à un second groupe alkyle ou à un hydrogène. Pour ta question sur les protéines, on ne t'oublie pas ! J'ai une réponse à ta question mais je préfère demander confirmation au Pr Moussard afin de te donner une réponse claire et juste ! En espérant que cette réponse que convienne ! Bon courage
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« le: 05 octobre 2016 à 21:14:47 »
Bonjour ! pour déterminer la configuration Z ou E d'une molécule, la règle de Cahn Ingold et Prelog classe les atomes par Z décroissant, mais si on a un cycle dans la molécule ? Il se place où dans le classement ??
Bonsoir Babar55 ! Quand tu as une molécule qui contient un cycle (ou plusieurs) tu vas continuer à classer les atomes par Z croissant. Pour cela tu vas t'organiser en "niveaux". Le premier niveau est composé des deux carbones liés directement à ton carbone porteur de la double liaison. Pour eux Z=6 donc on ne peut pas les distinguer. Tu vas regarder les Z des atomes directement liés à ces carbones (le "deuxième niveau si tu veux). Tu vas ensuite additionner les valeurs des Z. Ici Z = Z(H)+Z(C)+Z(C) = 1+1+6 = 8 pour le carbone du premier cycle (cyclopentane) et Z = Z(H)+Z(C)+Z(C) = 1+1+6 = 8 pour le carbone du second cycle (cyclopentène). Tu ne peux donc toujours pas différencier tes deux cycles, donc tu continues avec les atomes suivant dans chaque cycle. Ici, au troisième niveau tu vois que pour le cyclopentane on obtient : Z= 8+ 8=16 et pour le cyclopentene on obtient Z= 8+ 13=21. Donc cyclopentane<cyclopentene. A noter : Quand on a une double liaison (comme dans le cyclopentene) on considère que le carbone est lié deux fois au même carbone donc on prend en compte deux fois le même carbone. La molécule mise en exemple a donc une configuration E car le cyclopentène et le groupe (-CH 2-CH 2-OH) sont opposés. Si jamais ma réponse ne te convient pas n'hésites pas à demander des précisions ou a venir aux permanences, bon courage pour la suite !
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« le: 01 octobre 2016 à 12:10:23 »
Bonjour ! Dans le cours sur les protéines, je bloque sur une phrase. Pour la structure secondaire en hélice alpha, j'ai compris qu'il y avait des liaisons hydrogène intra-chaines mais pour moi c'était une liaison H tous les 3 résidus or c'est écrit "entre deux liaisons peptidiques, il y a 3 résidus entiers). Mais il y a des liaisons peptidiques entre chaque résidus non ? Il y a sûrement un truc qui m'échappe sur la formation de ces liaisons H
Hello PiouPiouu ! Tu confonds les liaisons peptidiques et les liaisons hydrogènes. Liaisons peptidiques : ce sont les liaisons entre les peptides, donc entre les acides aminés. Il y en a donc entre chaque résidus comme tu l'as dit ! Tu peux les voir en violet sur le schéma mis en pièce jointe. Elles se forment entre le groupement carboxyle d'un a.a et le groupement aminé de l'a.a suivant. (-CO -NH-) Liaisons hydrogènes : dans la structure secondaire en hélice alpha tu as bien des liaisons hydrogènes mais cette fois-ci elles s'établissent entre un Oxygène (du carbonyle C= O) et un Hydrogène ( de N- H). Elles sont en gris (pour celles qui ne nous intéressent pas) et en turquoise (pour celle qui nous intéresse dans l'exemple) sur le schéma. Tu vois sur le schéma qu'il y a bien 3 résidus ENTIERS entre les liaisons hydrogènes. Ils sont mis en rose, saumon et orange sur le schéma. Voila, j’espère que cette explication te convient ! Bon courage !!
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« le: 26 septembre 2016 à 18:37:24 »
C'est super merci beaucoup!!!
Mais pendant un QCM, comment sait-on quelle configuration prendre?
Justinersi, dans les QCM il sera précisé sur quel carbone tu dois te placer dans ta molécule et tu regardera la configuration par rapport à ce carbone là.
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