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Messages - Mc Herey

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Vos Questions à propos des cours / Re : Questions UE2 2015-2016
« le: 09 octobre 2015 à 20:20:39 »
Citation de: Acétyl le 09 octobre 2015 à 18:37:06
Bonjour  :^^:

J'ai une petite question sur le cours des jonctions intercellulaires de Mougin.
J'ai écrit que les connexines se différencient notamment par leur boucle entre le domaine 3 et 4. Pourtant, sur un schéma on voit que les domaines extracellulaires sont très conservés...

D'où ma question : Ai-je fait une erreur dans mon cours, ou bien faut il prendre le terme "conservé" comme celui de "conservé au cours de l'évolution " ?

Bonsoir Acétyl, 
J'ai regardé dans mon cours, donc qui date de l'année dernière et j'ai noté :
- Deux domaines extracellulaires conservés
- Les 2 domaines N et C terminale sont intracytoplasmique.
- 4 domaines intramembranaires (en hélice α) -->dont le domaine N°3 constitue la paroi du canal.

La variabilité des connexines, est liée à la variabilité de la boucle entre les domaines 2 et 3.
Les séquences qui relient les domaines 1, 2 et 3, 4, sont très conservées.
Mais les domaines entre 2 et 3 sont très variables.

Les connexines se différencient en fonction du domaine entre 2 et 3 et de la queue carboxy-terminale (C-term)
Leurs poids moléculaires dépendent de la queue C terminale et de la boucle.



Ensuite, pour toi Choou
Citation de: Choou le 09 octobre 2015 à 19:28:10
Je me permets de reposter mon message auquel il n'y a pas eu de réponse, il me semble  :^^:

Quelques petits doutes dans la cours sur les peroxysomes... :
- PTS 2 est composée de 9 acides aminés et pourtant on la qualifie de tripeptide... Donc 3 acides aminés donc je ne trouve pas ça logique, est ce que je me suis trompé dans mon cours ?
- J'ai noté que les récepteurs solubles cytosoliques donc PEX 5 et PEX 7 ne fonctionnaient qu'en association avec des protéines chaperonnes. ça je crois que c'est juste mais par contre j'ai aussi noté qu'au moment de l'amarrage il y besoin de protéines chaperonnes, est ce que c'est bien vrai ?

Je vous remercie d'avance  ;)


Dans mon cours, je le répète qui date de l'année dernière, il est noté que :
PTS1 : peroxysom targeting signal.
oLocalisés au niveau de l’extrémité C terminale de la protéine à importer.
oFormés de 3 acides aminés : sérine, lysine, leucine

PTS2 :
oSitués en position N-terminale de la protéine à importer
oFormés de 3 acides aminés : arginine ou lysine et de 2 autres acides aminés différents basiques ou apolaires


L'interaction avec les récepteurs solubles PEX5 et PEX7 nécessite bien des protéines chaperons de la famille des Hsp, qui divergent en fonction du signal d’adressage, mais principalement (elle l'avait dit à l'oral) Hsp70. C'est même noté sur le diapo de la prof, du moins celui de l'année dernière, qui n'a surement pas changé !

Voilà !

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Vos Questions à propos des cours / Re : Questions UE2 2015-2016
« le: 09 octobre 2015 à 16:40:54 »
Citation de: beats le 08 octobre 2015 à 20:15:28
bonsoir tout le monde!!

je n'ai pas très bien compris le cours de Mme Mougin de ce matin concernant la mise en évidence des jonctions communicantes avec le mécanisme d'autoradiographie avec la 3H et les TK+ TK- etc....

est ce que quelqu'un peut m'éclairer sur ce point??

bisous :love:

On sait que la thymidine va entrer dans la constitution de l'ADN sous la forme de dTTP obtenu grâce à une TK (thymidine kinase)

Pour  mettre en évidence les jonctions, on va réaliser trois cultures en gros :
1. La première culture :
- Une culture de cellules sauvages possédant la TK+ (la thymidine kinase, qui permet de transformer ta thymidine en thymidine triphosphate incorporable dans l'ADN), en présence de thymidine 3H --> ta thymidine est préalablement modifier, pour qu'on puisse suivre son trajet, on parle de Thymidine 3H (tritiée) qu'on va pouvoir mettre en évidence par autoradiographie: ce qui se fait en plusieurs étapes :
       On recouvre les cellules d’émulsion photographique,
       On suit le devenir de la radioactivité de la thymidine. 
       Emission de rayonnement qui vont réduire les grains d’argent.
       Puis révélation : les grains noirs sont retrouvés dans le noyau, donc la thymidine 3H a été incorporée à l’ADN.

2. Deuxième culture :
- De cellules mutantes cette fois qui n’expriment pas la thymidine kinase (TK-)
- Toujours en présence de thymidine 3H, mais que tes cellules mutantes ne peuvent pas transformer en dTTP incorporable dans l'ADN donc après radiographie, pas de grain noir dans le noyau.

3. Troisième culture :
- On fait une co-culture des deux précedentes :
         - Cellule sauvage (avec thymidine incorporée dans le noyau, car elle possède la TK)
         - Plus cellule mutante( sans thymidine dans le noyau car pas de tyrosine kinase).
on observe ce qui se passe : ta cellule mutante se charge de grains noirs. Ces cellules ont établi des jonctions communicantes. La cellule sauvage a laissé passer de la dTTP grâce aux jonctions communicantes, dans la cellule mutante.

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