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Messages - Senpai

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Vos Questions à propos des cours / Re : Re : Questions UE1 2019-2020
« le: 05 décembre 2019 à 05:28:01 »
Bonjours! Pouvez vous me confirmez que cette molécule est bien 2R 3R, merci. Parceque dans un QCM c'est le contraire... Sachant que dans l'exercice initiale on part de la représentation de Fisher. ( la molécule en semidévelopper est pour illustrer la correction, et donc censé représenter la représentation de ficher) merci

Salut,
Désolé pour le retard mais j'arrive pas à visualiser les photos que tu as mis en pièce jointe donc tu pourrais les renvoyer et j'essaierais de te répondre dans les plus brefs délais !
Merci et bon courage dans tes révisions  :bisouus:

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Vos Questions à propos des cours / Re : Re : Questions UE1 2019-2020
« le: 05 décembre 2019 à 05:24:39 »
Bonjour,


J'avais une question concernant l'exercice 4 du Tut'Orga 2. On fait réagir de l'isobutyle avec du difluor, et on obtient du fluoro isobutyle par un mécanisme radicalaire, donc je me demandais comment se fait-il que le fluor se fixe sur un CH2 périphérique et pas sur le CH central ?


Merci d'avance

Bonjour,
Comme toujours en chimie orga', il est ici question de stabilité, il est plus facile pour le promoteur d'arracher un atome d'hydrogène d'un carbone mono substitué que un H d'un carbone tri substitué.
De plus selon l'effet Karash, on introduit (ajoute) le X sur le carbone le moins substitué.

Accroche toi, c'est bientôt les vacances ! :love:

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Vos Questions à propos des cours / Re : Re : Questions UE1 2019-2020
« le: 05 décembre 2019 à 05:05:17 »
Bonjour,

J'ai une question concernant le cours du Pr. Feugeas sur la réplication, pourquoi il y a un nucléotide synthétisé en plus en 3'OH et un PPi hydrolysé en tant que produits de la réplication ? Merci ^^

Salut,
Alors lors de la réplication d'ADN, c'est à dire, pendant ça synthèse on ajoute les dNMP sur le groupement hydroxyle en 3', pour ça il y a pas vraiment d'explication il faut bien que les nucléotides soit ajouté d'un côté ou un autre, par compte je peux essayer de t'expliquer pourquoi il y a élimination de 2 Pi pendant celle ci.
En gros c'est juste une transformation nécessaire pour créer une liaison :
- De 1 pour créer une liaison on a besoin d’énergie que nous fournit la transformation du dNTP (triphosphate) en dNMP (monophosphate).
- De 2, c'est nettement plus favorable thermodynamiquement de créer une liaison sur un dNMP que sur un dNTP.

Voilà bonne chance pour les révisions !  :bisouus:

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Vos Questions à propos des cours / Re : Re : Questions UE1 2019-2020
« le: 05 décembre 2019 à 04:38:56 »
Pour le calcul de la constante, c'est faux non? Il n'a pas mis le moins devant delta G
merci

Bonsoir,
C'est vrai en appliquant la formule, on a oublie le moins devant celle ci, c'était pour voir si vous suiviez  ;)
Ps : n'oublie pas de rester attentif aux moins et aux unités comme tu le fais aux partiels

Bon courage !

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Vos Questions à propos des cours / Re : Re : Questions UE1 2019-2020
« le: 05 décembre 2019 à 04:21:15 »
Bonjour les tuteurs!
J'ai 2 petites questions quant aux prions.
Ce sont donc des protéines pouvant être infectieuse c'est cela? Mais physiologiquement elle ne le sont pas (dans des conditions normales)?
D'autre part, les retrouve-t-on dans le corps humain à l'état naturel ou ce n'est que chez les animaux (dans le cerveau par exemple) ?

Et une petite question quant à la classification des substituants sur un cycle ^^
On donne le plus petit numéro à la fonction prioritaire dans l'ordre alphabétique c'est cela?
Mais quand les 2 fonctions sont les mêmes? ^^
Et je lis aussi que dans le cours le prof dit par encombrement décroissant ?
HELPP

Merci beaucoup en tout cas ^^!  :bisouus:

Bonsoir, bonsoir !
Alors nos connaissances sur les prions sont plutôt limité vu qu'on les étudiaient pas l'année dernière, mais de ce que j'ai compris des diapos, ce qu'il faut retenir c'est que les prions sont des protéines pouvant adopter différente conformation (structure tertiaire) et celle ci va définir si la protéine est infectieuse ou pas (rapport hélice alpha sur brins beta), donc oui quand elles sont non infectieuses on dit que la protéine est normal sinon elle est qualifié de pathogène et pour ta dernière question, il va falloir encore attendre la fin des recherches pour être sur mais il semblerait que les prions ont un rôle dans l’embryogenèse et l'apoptose  donc seraient présent physiologiquement chez l'homme.

Ensuite pour la nomenclature on énumère les substituants soit par ordre alphabétique, soit par ordre d'encombrement décroissant. Si les fonctions sont les mêmes, tu numérote de façon à ce que les fonctions portent le plus petit numéro possibles.

Voilà, bon courage, c'est la dernière ligne droite on s'accroche  :love:

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Vos Questions à propos des cours / Re : Re : Questions UE1 2019-2020
« le: 25 novembre 2019 à 17:40:31 »
Bonjour ^^

J'ai du mal à comprendre le schéma du Pr. Feugeas dans son cours sur la transcription, celui sur lequel on voit que l'ADN forme un "trombone"... Pourriez-vous me l'expliquer ? En quoi ce schéma est important ? Je ne vois pas ce qu'il montre  ???
Merci ^^

Salut,
Alors pas de panique les schémas sont là pour illustrer le cours (en tout cas ici, pas en anatomie) ce n'est pas grave si tu ne les connais pas, si tu as compris comment fonctionne la réplication perd pas ton temps la dessus parce que c'est sur la compréhension du fonctionnement que vous serez questionné.

Si tu ne l'as pas compris grâce aux textes, le schéma montre comme l'explique ton camarade tomy :great:, qu'initialement le brin continu se synthétise dans le sens de propagation de la fourche et que le brin discontinu dans le sens inverse, là ça ne va pas parce que les 2 brins doivent être synthétisés ensemble par un dimère ADN polymérase III qui ne progresse pas dans le même sens (sur schéma fin p272).
Donc pour corriger tout ça il va y avoir formation d'une boucle (trombone) ainsi le brin continu et discontinu sont synthétisé dans le même sens (en gros c'est ce que tu dois comprendre avec le schéma).

Voilà, accroche toi !!!  :love:

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Vos Questions à propos des cours / Re : Re : Questions UE1 2019-2020
« le: 25 novembre 2019 à 17:15:22 »
Bonjour ! Juste 2 petites questions :

. Quelqu'un est-il capable de m'expliquer clairement ce qu'est une hydrogène mobile sur une molécule ?

. Par rapport aux protéines, sommes nous d'accord que 1 structure primaire = 1 structure secondaire = 1 structure tertiaire ? Car lorsque une protéine ne s'assemble pas selon la bonne structure tertiaire on obtient bien une molécule non viable/pathogène (comme les prions) ? Ou alors 1 structure primaire peut-elle coder pr plusieurs structures tertiaires ?

Salut,
1- Alors un hydrogène mobile est un hydrogène capable d'être arracher facilement par le milieu, c'est un acteur important des mécanismes réactionnels car selon si il est présent ou non, on va avoir tel ou tel réaction. Comme disait un petit padawan un peu plus tôt l'hydrogène mobile est lié au atome électronégatif comme N, S, O (sachant que ça va être plus difficile de l'arracher qd il est lié à un O car la différence d'électronégativité est plus faible).

2- Alors de mon temps (je suis devenue vieille  lol) une structure primaire d'une protéine donnait qu'une structure tertiaire mais le prion a révolutionné cette règle (c'est ça la beauté de la science, elle évolue) et une structure primaire peut donner plusieurs structures tertiaires, ce n'est pas parce que le prion ne s'assemble pas de la bonne façon, qu'il devient pathogène, que ce n'est plus une protéine.

J'espère que j'ai été claire, bon courage  :bisouus:

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Je te remercie pour ta réponse! Cependant, c'est Watson et Crick, qui en reprenant les travaux de Chargaff, ont déduit la complémentarité des bases, lui n'a fait que constater une égalité des proportions. Sur internet tu trouveras que les règles de Chargaff ne parlent pas de complémentarité, même si en effet une égalité de proportions présuppose une complémentarité.
Merci et bonne journée!

Salut, désolé pour le retard !
Alors, les règles de chargaff régissent la complémentarité des bases car c'est grâce à celle-ci qu'on a pu mettre en évidence cette complémentarité donc elle a une place centrale dans cette théorie.
Certes ce n'est pas celui qui a établie la règle qui a mis en évidence la complémentarité, mais on peut le déduire en regardant le résultant des recherches (c'est beaucoup plus facile quand on a du recul et la réponse)

Voila, bonne chance pour cette dernière semaine de cours  :love:

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Vos Questions à propos des cours / Re : Re : Questions UE1 2019-2020
« le: 03 novembre 2019 à 19:56:28 »
Bonjour ^^

Dans l'alkylation de haller, le Na qu'on ajoute c'est un catalyseur ou un réactif ? Je demande ça car dans le cours de Mr. Refouvelet, le Na est au dessus de la flèche mais on le retrouve en fin de réaction...

Merci ^^

Salut salut,
Na+ est un catalyseur, comment on peut le deviner : il réagit en premier sur le substrat lors de la réaction et il ne fait pas partie des 2 produits (acide carboxylique substitué et HX). On ne retrouve donc pas de Na+ en fin de réaction (photo de la réaction en pièce joint).

Bon courage à toi, reste focus  :bisouus:

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Vos Questions à propos des cours / Re : Re : Questions UE1 2019-2020
« le: 03 novembre 2019 à 19:43:33 »
Bonjour! Je me demandais concernant les lipoprotéines, lorsque les IDL se "transforment" en LDL, on voit que la seule différence est que les LDL ont plus de cholestérol que les IDL. Ce cholestérol supplémentaire vient-il d'un échange entre IDL et HDL. Les HDL donnant ainsi du cholestérol aux IDL pour les transformer en LDL. Merci bien ;)

Salutation !
(désolé pour le délai) Alors si j'ai bien compris ta question tu cherches à savoir d'où provient le cholestérol en plus dans les LDL (qui se forment à partir des IDL).
Les LDL échangent avec les HDL des lipides (les LDL donnent des triglycérides en échange de cholestérol) et des apolipoproteines (donnent apoA contre apoE).
Ps : il n'y a pas qu'une seule différence entre les IDL et LDL, vu qu'il y a aussi une différence de apolipoproteines.

Voilà, bonne soirée et on s'accroche :great:

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Bonjours
Petite question rapide mais qui m'embête. Je pensais que la réponse juste au dessus allais me répondre mais non.
Pourquoi on dis que le NADH, H+ porte deux électron et un seul proton?
Le proton ici c'est le H+ qui est en pair avec le NADH ou c'est le H du NADH.
Et donc ducoup quand on parle des deux électrons c'est les deux H??
Et pourquoi le FMNH2 porte deux électron et deux protons.

Salut,
Alors en faite on dit que le coezyme NAD fixe sur son noyau nicotinamide 2 électrons et un seul proton parce que le deuxième proton reste en solution dans le milieu mais est quand même lié au coenzyme. Et c'est aussi pourquoi, comme je le dis plus haut, on dit NADH, H+ et non NADH2.
Et FMNH2, fixe (par des liaisons covalente) reversiblement 2 atomes d'hydrogène, il transporte donc bien 2 e- et 2H+.

Voilà, bonne soirée  :love:

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Bonjour, pourquoi est-ce qu'on écrit NADH avec un seul H (donc un seul électron) alors qu'il est censé transporter 2 électrons? Comment NADH peut il transférer 2 électrons à FMN (qui devient FMNH2) alors qu'il n'a qu'1 seul électron? Et si 2 électrons sont transmis à FMNH2, qui les transmet alors au centre FE-S, pourquoi le centre FE-S a-t-il toujours 2 charges positives et pas 1 seule (puisque avant le transfert des deux électrons, il avait 3 charges positives)? Merci d'avance.

Salut salut,
Alors tu verras bcp (trop à mon avis) de fois avec les métabolismes, qu'en faite on écrit NADH, H+ (pas NADH2 la virgule est importante) et si ma mémoire est bonne parce que c'est pas précisé dans les cours, un des 2 hydrogènes n'est pas lié par une liaison covalente à l'atome (on dit qu'il est dissous dans le milieu) mais reste lié au coenzyme c'est pourquoi on parle du NADH, H+.
Et c'est donc comme ça que le coenzyme peut transférer 2 hydrogènes au FMN.

Voilà, bon après midi et révise bien  :love:

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Bonjour,

Par rapport aux coenzyme d'hydroréduction, je n'arrive pas à comprendre la différence entre des oxydases  ou l'on fixe un (ou deux) hydrogène sur l'oxygène, et les oxygénase ou dans les formules on dirait que l'oxygène capte aussi des hydrogènes.
On pourrait m'expliquer la différence svp

Merci de nous aider  :yourock! :love:

Mes salutations  :yahoo:
Alors pour reprendre à plat les explications des différences entre oxydase et oxygenase, je vais récapituler leurs définitions.
Alors avec les oxydases l'oxygène accepte les hydrogènes (les e-) le dioxygene sera alors réduit et le substrat (AH2 dans le moussard) sera oxydé, il a donc transfert d'hydrogène du substrat vers l'02. NB : il y a un type d'oxydase.

Mais pour les coenzymes oxygenase, on  va avoir une fixation de l'oxygène sur le substrat, il y a donc transfert d'oxygène. NB : il y a 2 types d'oxygenases : mono oxygenase ou dioxygenase.

À noter aussi que les oxygenases et les oxydases ont un point commun : ce sont des oxydo reductase.
Bonne soirée  :bisouus:

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Bonjour, j'ai une question concernant une formule de thermo. ln(K1)= -deltaH/RT ou DeltaH/RT ? Et pour ln (K1/K2) = -deltaH/R ((1/T2)-(1/T1)) ou deltaH... en fait, à chaque fois, il y a le "-" devant ou pas ?

Merci ^^

Bonsoir,
Alors dans les diapos de Cavalli sur l'équilibre de dissociation, il n'y a pas de moins devant delta G...

Voilà voilà, que la force soit avec toi !

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Bonsoir !

J’aurais simplement voulu savoir si elle était utile et important de retenir les différentes réactions des coenzymes de réduction ? Par exemple, les oxydases suivent la reactions : AH2 + 1/2O2 —> A + H20 

Merci d’avance

Bonsoir,
Alors oui c'est à connaître, surtout oxydase, hydroperoxydase, deshydrogenase elles sont importante et on en parle dans d'autres cours après ce n'est pas catastrophique si tu te rappelle plus de la désaturase... C'est une réaction qui reste quand même rare.

Voilà bonne soirée  :bisouus:

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Bonjour!
Je me demandais concernant les coenzymes, celles libres sont donc des cosubstrats. Et celles liées le sont avec un groupement prosthétique qui sera le site de fixation d'un groupement/atome à transporter c'est ça ? :) Et il est dit qu'un cosubstrat implique 2 réactions alors que le GP en implique 1, pourquoi du coup sachant que dans le principes les 2 coenzymes fonctionnent de la même manière? ^^ merci beaucoup  :bisouus: :yourock!

Salut,
Ce que tu dis est vrai, c'est le cours alors pour la petite explication (un peu inutile, parce que ce n'est pas demandé), dans le cas de cosubstrats, le cos n'est pas lié à l'apoenzyme et interagit avec 2 apoenzymes différentes c'est pourquoi on considère qu'il y a 2 réactions différents.
Alors que dans le cas des GP, le GP est lié à l'apoenzyme, il n'y en a qu'une seule (présente dans les 2 étapes), on considère alors qu'il n'y a qu'une seule réaction mais en 2 étapes.

Voilà, bonne soirée et bon courage  :great:


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Bonsoir, je comprends pas pourquoi ici on considère que le carbone n°1 de la molécule est celui du bas (HOC) et pas celui du haut (CO2H), puisque ce dernier est plus oxydé. Je sais que celui du bas a une liaison double à l'oxygène, ce qui compte comme deux liaisons, mais celui du haut a une liaison double plus une liaison simple, donc plus de liasons à l'oxygène, et est donc censé être plus oxydé et être le n°1 non? Merci d'avance.

Bonsoir,
Alors c'est vrai, je pense qu'il y a du avoir une erreur, dans la nomenclature la fonction acide carboxylique est prioritaire par rapport à la fonction aldéhyde donc ce sera le carbone de l'acide carboxylique, le carbone n°1 sur cette molécule.

Voilà, sinon tu es sur la bonne voie tu as l'air d'avoir compris la notion, bon courage  :bisouus:

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Bonjour,

Pourriez -vous m'expliquer pourquoi cette molécule a un centre chiral ? Parce que les deux chaînes sont identiques non ?

Bonsoir,
J'imagine que tu parles de la molécule 1 vu que tu n'as pas coché la a.
Alors la molécule 1 est chirale parce qu'elle possède deux carbones asymétriques (qui donnent 4 stéréo isomères).
Mais du coup je vois pas trop où sont les 2 chaînes identiques.

Voilà, n'hésite pas si c'était pas la molécule qui te posait problème :love:

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Bonjour les tuteurs! :)
J'avais une question sur les lipides. Il est écrit dans le cours que dans les tissus exposés au froid, les lipides sont plus insaturés. Or, le nombre d'insaturations diminue le point de fusion des lipides. Ceci veut-il dire que les lipides pourront être brulés plus vite ? Quel est l'intérêt au juste merci d'avance!  ;) :bisouus:

Bonsoir bonsoir,
Alors pour récapituler le point de fusion des lipides diminue avec le nombre d'insaturation (et augmente avec la longueur de la chaîne) c'est à dire qu'un élément avec bcp d'insaturation sera liquide à température ambiante (huile) alors que s'il était riche en graisse saturé (beurre), il sera solide à la température ambiante.
Et donc plus il y a d'insaturation et plus on passera de l'état solide à l'état liquide à une basse température.

De plus si j'ai bien compris ce qu'essaye de dire Baguet, plus il fait froid et plus il y aura d'insaturation (le froid contribue à leurs formation).

Et en ce qui concerne l'intérêt, c'est de comprendre pourquoi quand tu met du beurre au micro onde, il fond mais redevient solide naturellement si tu le laisse refroidir.

Voilà voilà  :bisouus:

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Salut!
Je l'ai tiré du cours de Baguet comme tu peux le voir si dessous! Et normalement le OH fructose est à gauche en C3 selon fischer. Pourtant le fructose du saccharose dans le diapo est en bas en C3.

Re- bonsoir,
D'accord en faite il y pas de problème au niveau de la molécule (mais je pense que c'est un problème de numérotation).
Si tu regardes la molécule, lors de la formation de la structure cyclique, le carbone n°1 en fisher ne le sera plus le même au niveau de la forme cyclique (le C2 de la cetone au niveau de fisher va devenir le carbone anomerique C1), ce qui fait que le carbone n°3 qui t'intéresse au niveau du B-D-fructofuranose, n'est autre que le carbone n°4 pour la représentation de fisher.

Et donc si tu regardes le carbone numéro 4 de la représentation de fisher, il est bien à droite.

Voilà, bonne nuit  :great:

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