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Hey ! j'ai une question à propos de la constante d'équilibre K Dans notre cours on la calcule a l'aide de la loi de Van't Hoff et avec la variation d'enthalpie mais en ED on a vue que l'on pouvait calculer K avec la variation d'enthalpie ou avec la variation d'enthalpie libre de Gibbs... Du coup je me demandais si l'on devait calculer K avec la variation d'enthalpie quand on a une variation de température et avec la variation d'enthalpie libre de Gibbs quand on a une température donné qui ne varie pas ?J'espere que c'est compréhensible ...
Bonsoir PiouPiouu Tu as totalement raison, c'est bien une fonction sulfone présente dans la molécule ! Il y a une coquille dans cette question, nos plus plates excuses ! Pour la réponse D en revanche il n'y a pas de fonction imine car une imine est un composé organique caractérisé par une double liaison carbone-azote. Mais attention : l'azote est lié grâce à son troisième électron de valence à un second groupe alkyle ou à un hydrogène. Pour ta question sur les protéines, on ne t'oublie pas ! J'ai une réponse à ta question mais je préfère demander confirmation au Pr Moussard afin de te donner une réponse claire et juste ! En espérant que cette réponse que convienne ! Bon courage
PiouPiouu j'ai enfin la réponse à ta question (et validée par le Pr Moussard) ! Dans la parenthèse page 22 du Moussard "entre deux liaisons peptidiques, il y a donc 3 résidus entiers" il faut comprendre que les liaisons hydrogènes relient le O d'un carbone d'un a.a à un H de l'azote d'un autre a.a. (ça tu l'avais déjà comrpis il me semble). Entre ta nième liaison (celle où le -CO établit la liaison hydrogène) et la (n+3)ième liaison (celle où le -NH établit la liaison hydrogène) il y a trois résidus entiers. On compte 3 résidus entre ces deux liaisons ! Dans la phrase du Moussard on ne parle pas de deux liaisons peptidiques consécutives (auquel cas il y aurait un seul a.a entre deux liaisons peptidiques : les a.a étant reliés entre eux par des liaisons peptidiques ! ) mais des liaisons n et n+3 (celles qui participent à la formation de la même liaison hydrogène).Il y a encore un fichier joint avec les liaisons peptidiques entourées en vert cette fois-ci... Parce qu'on comprend tellement mieux avec des images J’espère que cette fois-ci c'est plus clair pour toi !
Bonsoir Babar55 ! Quand tu as une molécule qui contient un cycle (ou plusieurs) tu vas continuer à classer les atomes par Z croissant. Pour cela tu vas t'organiser en "niveaux". Le premier niveau est composé des deux carbones liés directement à ton carbone porteur de la double liaison. Pour eux Z=6 donc on ne peut pas les distinguer. Tu vas regarder les Z des atomes directement liés à ces carbones (le "deuxième niveau si tu veux). Tu vas ensuite additionner les valeurs des Z. Ici Z = Z(H)+Z(C)+Z(C) = 1+1+6 = 8 pour le carbone du premier cycle (cyclopentane) et Z = Z(H)+Z(C)+Z(C) = 1+1+6 = 8 pour le carbone du second cycle (cyclopentène). Tu ne peux donc toujours pas différencier tes deux cycles, donc tu continues avec les atomes suivant dans chaque cycle. Ici, au troisième niveau tu vois que pour le cyclopentane on obtient : Z= 8+8=16 et pour le cyclopentene on obtient Z=8+13=21. Donc cyclopentane<cyclopentene.A noter : Quand on a une double liaison (comme dans le cyclopentene) on considère que le carbone est lié deux fois au même carbone donc on prend en compte deux fois le même carbone. La molécule mise en exemple a donc une configuration E car le cyclopentène et le groupe (-CH2-CH2-OH) sont opposés. Si jamais ma réponse ne te convient pas n'hésites pas à demander des précisions ou a venir aux permanences, bon courage pour la suite !
Bonsoir j'ai une question sur le sujet n°2 de cette année question 18 la réponse était estérification mais je pensais plutot a une substitution électrophile car on a un acide benzoïque (C6H5) donc un noyaux aromatique + un alool , je suis d'accord que l'on obtient un ester mais est ce que l'estérification est considéré comme un mécanisme ici?? 🤔
Salut salut !J'ai une question par rapport aux coenzymes: quelle est la différence entre NAD et NADP ? Est-ce que c'est la même molécule mais avec un groupement phosphoryle supplémentaire ou est-ce que l'un est la forme oxydée / réduite de l'autre ? De même je n'ai pas trop compris leur mécanisme de fonctionnement (mis à part le fait qu'ils fixent un proton et deux électrons) ... Je me demandais aussi ce qu'il fallait vraiment retenir de ce cours au final, le Pr Feugeas est passé rapidement sur tous les coenzymes, est-ce que connaître la structure (par coeur des petites molécules et "en vitesse des grande"), ce qu'ils fixent et la partie active est suffisant ? Merci d'avance !
Bonjour ! Petite incompréhension au sujet de la structure quaternaire des protéines : Il est dit dans le cours du Pr Moussard que l'interactivité entre les sous-unités permet l'effet coopératif et l'effet allostérique. Mais si dans le cas d'un effecteur allostérique activateur, l'affinité des sous-unités pour le substrat augmente, cela revient à la même chose que l'effet coopératif non ? Dans les deux cas la fixation du substrat est facilitée à chaque fois que les sous unités réagissent avec ce substrat donc quel est la différence entre les deux processus ?Je crois que je mes suis un peu emmêlée les pinceaux ... Merci d'avance !
Bonjour,J'ai une question à propos du cours du Pr CyprianiA la fin de son cours, il nous a dit que la constante d'équilibre (Kéq) = ( [C]c + [D]d ) / ( [A]a + b )N'y avait il pas là une erreur de sa part : ne serait-ce pas des x à la place des + qu'il a mis ?Merci de votre réponse
Bonjour, à propos des enzymes, je me demandais : on voit au début du cours qu'elles peuvent être activées par des ions métalliques, par proteolyse limitée ou par modification covalente puis à la fin on parle d'activation par une protéine de contrôle. C'est un autre activateur ou bien il y a une nuance ?
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Sujet: Questions UE1 - 2016/2017 (Lu 79469 fois)