Questions UE1 2015-2016

[Juaan]

Bonjour, concernant le chapitre du moussard sur les glucides, est-il nécessaire d'apprendre tous les sucres et leur représentation dans le plan ou de fischer ? Ou est-ce que les noms suffisent ? merci d'avance

[Pti Kiwi]

Bonjour, question au sujet de la régulation de la glycolyse.
1. Concernant la PFK1, j'ai bien compris que 4 facteurs interviennent lors de la régulation (charge énergétique, F2,6bP, ..), et qu'ils étaient allostériques ou phosphorylables.
Cependant, dans le cas du pH le prof nous a simplement précisé qu'il n'était pas allostérique. Mais du coup je n'ai pas saisi à quelle catégorie il appartient (phosphorylation ? allostérie ? Transcription ?)

2. Je n'ai pas compris le rôle de la PFK2. A savoir pourquoi dans le muscle c'est la PFK2 qui subit une phosphorylation, alors que dans le foie c'est la F-2-6bisP
Désolé pour le dérangement, et merci d'avance. 

[CC11]

Bonjour, c'est à propos des coenzymes. Dans la définition des coenzymes du Moussard il est bien précisé qu'ils ne sont jamais de nature protéique. Donc je ne comprends pas pourquoi des protéines à centre Fer-Soufre font partie des coenzyme d'oxydoréduction. Du coup je me demande bien quoi répondre si on me dit que les coenzymes peuvent être des protéines.
Merci 

[Apoum]

Bonjour, est ce que quelqu'un de bien gentil pourrait me ré expliquer en quelques mots la règle de Karash ? Merci 

[Pom' d'api]

Bonjour tout le monde!!!!
Je me permets de reposter ma question encore une fois puisqu'elle n'a pas eu de reponse :

J'ai une question a propos du cours sur la bioenergetique, lors des reactions : H+ + 1 e-  -> 1/2 H2 et  2 Fe3+ + 2e-  -> 2 Fe2+. Le professeur Cyprianni nous a donné 3 differentes valeurs du potentiel de reduction dont je ne sais pas a quoi elles correspondent : E'0=-0,42 <- E0=0 et E0=+0,77. Je ne sais pas exactement quelles valeurs corespondent a quelles demies equations/equation de la reaction totale??
 

[Nuchléotide]

Coucou tout le monde !

Mulan,

Hello !! 
Voila ce que j'ai compris sur la régulation du fructose 2,6- bisphosphate par le glucagon :
Lorsque la concentration du glucose est faible la Phosphofructokinase 2 se phosphoryle en Fructose bisphosphatase pour transformer le fructose 2,6 bisphosphate en fructose 6 phosphate.Comme le fructose 2,6 bisphophate est activateur de l'activité de la phosphofructokinase 1 cela permet de limiter la glycolyse.
C'est juste ?

Effectivement, si tu as un doute, regardes dans ton cours !

Marcoo,

Bonjour !

Encore (et toujours) la glycolyse.
Dans la partie sur la régulation de la PFK1 au niveau du foie, j'ai noté que le glucagon stimule l'activité phosphatase(par phosphorylation) et l'insuline l'activité kinase (par déphosphorylation).

Dans le paragraphe suivant (régulation de la pyruvate kinase) encore et toujours au niveau du foie d'après le schéma, j'ai noté que la kinase était stimulée cette fois ci par le glucagon, et que la phosphatase était stimulée par l'insuline..

Pourquoi cette inversion ? Dans la partie sur la PFK1, on nous a dit que entre le foie et le muscle la réaction était inversée, mais la on a bien deux fois dans le foie, et j'ai beau chercher je n'arrive pas trop à comprendre....

Merci beaucoup d'avance 

Déjà, on cherche à savoir quand est-ce qu'on aura la forme PFK2 ou la forme fructose-2,6-bisphosphatase, pour savoir si on aura plutôt du fructose-6-phosphate ou du fructose-2,6-bisphosphate car c'est ce dernier qui active la PFK1.

Ensuite, il faut bien comprendre que le glucagon et l'insuline agissent par l'intermédiaire de la présence ou non d'AMPc qui le second messager. La présence d'AMPc active la PKA (qui est dépendante de l'AMPc).

Dans le foie :
- la forme non phosphorylée a une activité phosphofructokinase-2 (=PFK2)
- la forme phosphorylée a une activité fructose-2,6-bisphosphatase

Dans le muscle :
- la forme non phosphorylée a une activité fructose-2,6-bisphosphatase
- la forme phosphorylée a une activité phosphofructokinase-2 (=PFK2)

=> On voit que les formes sont inversées dans le foie et les muscles

Dans le foie, le glucagon active la production d'AMPc, ce qui va donc activer la PKA (= protéine kinase dépendante de l'AMPc = protéine kinase A).
Ainsi, grâce à la PKA, on va obtenir la forme phosphorylée à activité fructose-2,6-bisphosphatase.
=> La glycolyse va donc être limitée

Ce qui est logique car :
- il y a peu de glucose dans le corps
- le glucose va donc être économisé
- donc la glycolyse est inhibée

Dans le foie, l'insuline inhibe la production d'AMPc, donc le résultat est exactement à l'opposé de l'effet du glucagon.

La régulation est différente dans le muscle (avec l'adrénaline).

Ensuite, intéressons nous à la régulation de la pyruvate kinase. On est d'accord qu'il doit y avoir synergie entre la régulation de la PFK1 (donc de la PFK2 aussi) et de la pyruvate kinase pour que si on inhibe la glycolyse, on inhibe à la fois la PFK1 ET la pyruvate kinase.
NB : inhiber la PFK1 revient à activer la fructose-2,6-bisphosphatase. Dans le foie, on sait que cela se fait avec le glucagon.

La pyruvate kinase possède 2 formes :
- Non phosphosrylée active
- Phosphorylée inactive
La phosphorylation de la pyruvate kinase est dépendante d'une kinase qui dépend de la présence d'AMPc. Quand le glucagon se fixe, la kinase est activée et phosphoryle la pyruvate kinase qui est alors inactive.
=> Glycolyse inhibée
=> On remarque donc bien une synergie entre les régulations de la PFK1 et de la pyruvate kinase.

Quand l'insuline se fixe, la pyruvate kinase est plutôt sous forme non phosphorylée.
=> Glycolyse active

J'espère que ça t'éclaircit un peu...

Pioupiouu,

Bonjour, en reprenant les cours du professeur Moussard, j'ai relevé un petit soucis de compréhension.

Pour la classification des A.A selon les groupements sur la chaine latérale, on a pu voir que glutamine et asparagine sont polaires mais non ionisables. Tous les deux portent un groupement NH2.

Ensuite, on voit que tous les A.A sont amphotères car ils possèdent 2 groupement ionisables: NH2 et COOH. Si NH2 est un groupement ionisable, pourquoi ces deux amides ne seraient-ils pas ionisables ?

Je pense que c'est parce que ce n'est pas un groupe -NH2, mais bien un groupe -CO-NH2 en bout de chaîne et ce groupement n'est pas ionisable.

Azerty,

Merci beaucoup,

Mais j'ai une autre question, je n'ai pas très bien compris la régulation de la glucokinase. J'ai compris ca mais je suis vraiment loin d'être sur de mon coup:
    La glucokinase n'a pas une forte affinité avec le glucose (Km=10mM), elle ne fonctionne donc que lorsque celui-ci est abondant dans le cytoplasme (lors d'une hyperglycémie par exemple). Du coup lorsque celui-ci n'est pas abondant la glucokinase ne fonctionne pas car elle est rendue inactive par la GKRP qui vient se fixer dessus et l'emporte dans le noyau. Puis quand la glycémie augmente, c'est-à-dire que la concentration de glucose augmente dans le cytoplasme, la GKRP change de conformation ce qui libère la glucokinase qui retourne alors dans le cytoplasme et transforme le glucose en G6P.
   Donc la glucokinase n'est absolument par sensible à la concentration de G6P mais à celle du glucose qui ci celle-ci est faible rend la glucokinase inactive et si celle-ci est forte la rend active pour ainsi réguler en quelque sorte glycémie. Mais c'est pareil, je ne suis pas sur que l'on puisse dire que la glucokinase régule indirectement la glycémie

Est-ce que j'ai bien compris?

Merci beaucoup, bonne soirée 

Oui c'est cela ! Si tu as des doutes, va revoir dans ton cours !
Je ne pense pas qu'on puisse vraiment dire que la glucokinase régule la glycémie, car la concentration en glucose dans la cellule dépend d'autres facteurs.

Snooki,

Bonjour, concernant le chapitre du moussard sur les glucides, est-il nécessaire d'apprendre tous les sucres et leur représentation dans le plan ou de fischer ? Ou est-ce que les noms suffisent ? merci d'avance

Désolée de te déprimer, mais tout ce qui a été dit en cours est susceptible de tomber au partiel. Je dirais que le mieux serait d'apprendre les plus importants au moins. Si tu veux une idée de ce qu'il peut y avoir dans les QCM, va consulter le livre de QCM qui a été écrit par Mr Moussard (il y en a à la BU).
Bonne chance !

Pti Kiwi,

Bonjour, question au sujet de la régulation de la glycolyse.
1. Concernant la PFK1, j'ai bien compris que 4 facteurs interviennent lors de la régulation (charge énergétique, F2,6bP, ..), et qu'ils étaient allostériques ou phosphorylables.
Cependant, dans le cas du pH le prof nous a simplement précisé qu'il n'était pas allostérique. Mais du coup je n'ai pas saisi à quelle catégorie il appartient (phosphorylation ? allostérie ? Transcription ?)

2. Je n'ai pas compris le rôle de la PFK2. A savoir pourquoi dans le muscle c'est la PFK2 qui subit une phosphorylation, alors que dans le foie c'est la F-2-6bisP
Désolé pour le dérangement, et merci d'avance. 

1) Je pense tout simplement que lorsque le pH diminue, l'enzyme n'est plus fonctionnelle (cf le cours de Mr Moussard sur les enzymes). Ce n'est pas un mécanisme allostérique parce qu'il n'y pas de fixation d'activateur/d'inhibiteur.

2) Lorsque selon si cette enzyme est sous forme phosphorylée ou non, elle peut avoir une activité PFK2 (=phosphofructokinase-2) ou fructose-2,6-bisphosphatase.
La PFK2 produit du fructose-2,6-bisphosphate (F26bP) à partir de fructose-6-phosphate (F6P). La fructose-2,6-bisphosphatase produit du F6P à partir de F26bP.

Il est intéressant de savoir si l'enzyme est sous forme phosphorylée ou non, pour savoir si il y aura production de F26bP qui est un activateur de la PFK1, ce qui nous permettra de savoir si la glycolyse est active. Pour plus de détails sur les régulations, regarde un peu plus haut :)

CC11,

Bonjour, c'est à propos des coenzymes. Dans la définition des coenzymes du Moussard il est bien précisé qu'ils ne sont jamais de nature protéique. Donc je ne comprends pas pourquoi des protéines à centre Fer-Soufre font partie des coenzyme d'oxydoréduction. Du coup je me demande bien quoi répondre si on me dit que les coenzymes peuvent être des protéines.
Merci 

Effectivement, tu as raison, c'est problématique ! Dans ce cas, fie toi à ce qui a été dit en cours ! Si Mr Moussard a bien dit (comme il est noté dans son livre), que tous les coenzymes ne sont pas de nature protéique, et qu'il n'a pas donné d'exception, considère que tous les coenzymes ne sont pas de nature protéique. Ce qui a été dit en cours est ce qui est valable au partiel.

Apoum,

Bonjour, est ce que quelqu'un de bien gentil pourrait me ré expliquer en quelques mots la règle de Karash ? Merci 

Déjà, il faut bien savoir que lorsqu'on a un C qui a soit une charge +, soit une charge -, soit un point (électron), il doit être le plus substitué possible pour être le plus stable possible.

L'effet Karasch se produit lors d'une réaction radicalaire entre un alcène et un halogénure H-X.
Ensuite, le coeur de l'effet Karasch se produit au moment où le X° vient réagir avec l'alcène. Il faut bien voir qu'au milieu de l'alcène, on a un C=C (logique, c'est un alcène). Le X° va venir se fixer sur l'un des 2 carbones ce qui va créer une liaison, mais le deuxième C aura alors un électron en trop et deviendra alors C°.
Or on a dit que C° devait être le plus substitué possible pour être le plus stable possible.

Ainsi, le X° doit venir se fixer sur le C le moins substitué = le plus hydrogéné, comme ça, le carbone le plus substitué sera le plus stable possible.

Ensuite, comme on avait un halogénure au début, on a fait réagir X°, maintenant on n'a plus qu'à ajouter H°, qui va aller sur le C° obtenu.

Conclusion : l'effet Karasch, c'est le fait que l'halogène vienne se fixer sur le C le moins substitué lors d'une réaction radicalaire entre un alcène et un halogénure.

J'espère que c'est plus clair !

paces25,

Bonjour tout le monde!!!!
Je me permets de reposter ma question encore une fois puisqu'elle n'a pas eu de reponse :

J'ai une question a propos du cours sur la bioenergetique, lors des reactions : H+ + 1 e-  -> 1/2 H2 et  2 Fe3+ + 2e-  -> 2 Fe2+. Le professeur Cyprianni nous a donné 3 differentes valeurs du potentiel de reduction dont je ne sais pas a quoi elles correspondent : E'0=-0,42 <- E0=0 et E0=+0,77. Je ne sais pas exactement quelles valeurs corespondent a quelles demies equations/equation de la reaction totale??
 

Pour E0 = 0 : On a défini des conditions de référence dans lesquels on a décrété que E0 = 0 et on calcule les autres E0 par rapport à cette échelle.
Les conditions de référence doivent être décrite dans ton cours (réduction de l'hydrogène à 1M en hydrogène gazeux à 1 atm).
Pour E'0 = -0,42 : Correspond au E'0 de cette même réaction quand pH = 7.
Pour E0 = +0,77 : Je ne vois pas de quelle valeur tu parles, il l'a peut-être rajouté cette année. Enfin, il a dû expliqué pendant son cours d'où cette valeur venait, non ?

Voilà voilà,
Good luck pour la suite ! 

[Marcoo]

Merci blueberry ! 

et bravo pour ta grande motivation, parce que pour répondre à toutes ces questions d'un coup, t'as du y passer un petit moment quand même    (non non j'ai pas du tout eu peur en voyant ton pavé)

[Tagadam]

Bonjour, j'ai une petite question sur le sujet du tutorat n°4 en UE1 de l'année dernière.

Mon soucis est à la question 16, la proposition A : Le NADP a un groupement phosphate supplémentaire sur le C'2 du ribose de l'AMP, or à la correction, cette proposition est fausse.

J'ouvre mon Moussard et il est écrit dans le livre " NADP a un groupement phosphoryl supplémentaire sur le C'2 du ribose de l'AMP". Or pour moi, un groupement phosphoyle et un groupement phosphate, c'est la même chose...

Est-ce qu'un groupement phosphore est différent d'un groupement phosphate ?

Merci d'avance. 

[naol]

Bonjour, j'ai refait le deuxième tutorat d'UE1 de cette année et je me suis rendu compte qu'il y avait quelques petites erreurs :

Tout d'abord, dans la correction de la question 12, vous avez oublié un groupement CH2 sur le deuxième ester, le produit de réaction est donc faux !! (et la molécule B aussi du coup...)

Ensuite, pour la question 13, je ne sais pas si on peut dire qu'on "obtient un amide et un iminoalcool" alors que ce ne sont que des produits intermédiaires...

Enfin, dans la question 15, pour moi le produit intermédiaire est bien un aminoalcool mais la fonction amine et la fonction alcool sont sur le même carbone, donc ce n'est pas un alpha aminoalcool !!

Voila, merci pour tout ce que vous faites pour nous et bonne soirée 

[Nuchléotide]

Coucou tout le monde !
J'aimerais apporter une précision à la réponse que j'ai faite à Marcoo !

Marcoo,

Dans le foie :
- la forme non phosphorylée a une activité phosphofructokinase-2 (=PFK2)
- la forme phosphorylée a une activité fructose-2,6-bisphosphatase

Dans le muscle :
- la forme non phosphorylée a une activité fructose-2,6-bisphosphatase
- la forme phosphorylée a une activité phosphofructokinase-2 (=PFK2)

=> On voit que les formes sont inversées dans le foie et les muscles

Pour répondre, j'avais utilisé mon Moussard, mais apparemment, ce que j'ai dit est faux !
En bref, retenez que :
Dans le foie : l'insuline stimule la PFK2 et le glucagon stimule la fructose-2,6-bisphosphatase.
Dans le muscle : l'adrénaline stimule la PFK2.

Vraiment désolée !!
Good luck à tous ! 

[Apoum]

Bonjour,
Professeur Cypriani a dit ce matin que certaines parties du cours n'étaient pas à connaître, notamment le détail sur TPP, Lipoamide et le coenzyme A, mais je n'ai pas compris si il fallait connaître le détail pour les trois enzymes E1, E2 etE3.
Et aussi une autre question.. Est ce qu'il serait possible de me réexpliquer la régulation de la pyruvate déshydrogénase ?
Merci 

[ti-Trex]

Bonjour, j'ai un souci par rapport au tutorat d'UE1 n°4 de cette année.

La question 4, proposition A (dite vraie dans la correction) nous dit : "Avant toute chose, le glucose doit être phosphorylé en G6P par la glucokinase..."
Ce qui laisse entendre que la phosphorylation du glucose se fait toujours par la glucokinase, quelque soit le type cellulaire.

Or, il me semble que ce sont les hexokinases en général, qui phosphoryle le glucose en G6P. Ce qui est vrai tout le temps. Et que la glucokinase n'est seulement qu'un type d'hexokinase (hexokinase IV).

Merci de me corriger si je suis dans l'erreur

[Microoobe]

Saaaaaaaaaaalut !

Alors, petit problème concernant la régulation de la Pyruvate déshydrogénase :

Il est dit que "Le pyruvate inhibe la kinase donc activation de la pyruvate déshydrogénase et que l'insuline stimule la phosphatase  donc met le pyruvate sous forme active "

Je ne comprends pas pourquoi le pyruvate inhibe LA KINASE et pas la PHOSPHATASE en sachant que la phosphatase rend inactive l'activité de l'enzyme et que la kinase la stimule ? Pourquoi il y aurait alors activation?

Et donc pourquoi l'insuline stimulerait la PHOSPHATASE qui rend inactive l'activité de l'enzyme, donc pourquoi la pyruvate serait active ?

Parce que si on suit les régulations de la PKF1, les activités allostériques sont l'inverse de celles de la régulation de la Pyruvate Kinase ?

Bon j'avoue que c'est un peu le bowdel dans ma question, si vraiment je me suis pas faite comprendre je passerai en fin de tuto !

Bisous 

[Ella]

Bonjour, j'ai refait le deuxième tutorat d'UE1 de cette année et je me suis rendu compte qu'il y avait quelques petites erreurs :

Tout d'abord, dans la correction de la question 12, vous avez oublié un groupement CH2 sur le deuxième ester, le produit de réaction est donc faux !! (et la molécule B aussi du coup...)

Ensuite, pour la question 13, je ne sais pas si on peut dire qu'on "obtient un amide et un iminoalcool" alors que ce ne sont que des produits intermédiaires...

Enfin, dans la question 15, pour moi le produit intermédiaire est bien un aminoalcool mais la fonction amine et la fonction alcool sont sur le même carbone, donc ce n'est pas un alpha aminoalcool !!

Voila, merci pour tout ce que vous faites pour nous et bonne soirée 

Hello toi! Tu m'as l'air d'être à fond en chimie orga? 

Pour la question 12, il manque bien un CH2 dans la deuxième molécule avant l'addition élimination. On va rectifier ça au plus vite !

Pour la 13, on ne te précise par "comme molécule finale" par exemple donc c'est légitime qu'elles soient toutes deux fausses. Après, j'imagine que ça en perturbe plus d'un mais c'est considéré comme un produit, certes non stable.

Pour la 15, le alpha ne concerne que l'amine ; il n'indique aucunement la position de l'alcool qui correspond à la fonction principale. L'amine est bien en alpha du carbone 1, portant aussi la fonction alcool effectivement.

C'est tout bon ?

Bon courage ! 

[Charluuuutte]

Bonjoooouur 
J'aurais voulu savoir s'il y avait une différence entre la glucokinase et l'hexokinase car j'avais compris que non or dans la cours de Mr Cypriani on a vu un graphique qui montre l'évolution de Vmax en fonction du glucose (en mmol/L) pour l'hexokinase et la glucokinase où en légende j'ai marqué : si l'on a une petite augmentation du glucose --> saturation de l'hexokinase rapide mais saturation glucokinase lente 

Merci d'avance 

[Roub]

Bonjour,
Professeur Cypriani a dit ce matin que certaines parties du cours n'étaient pas à connaître, notamment le détail sur TPP, Lipoamide et le coenzyme A, mais je n'ai pas compris si il fallait connaître le détail pour les trois enzymes E1, E2 etE3.
Et aussi une autre question.. Est ce qu'il serait possible de me réexpliquer la régulation de la pyruvate déshydrogénase ?
Merci 

Hello ! Alors pour cette partie, oui les réactions détaillées ne sont pas à connaître, mais je pense qu'il faut apprendre la réaction "finale" faite par chaque enzyme et savoir en gros à quoi sert chaque enzyme.

Quant à la régulation de la pyruvate déshydrogénase :
A part pour l'insuline qui agit sur la pyruvate déshydrogénase phosphatase, la pyruvate déshydrogénase va être régulée majoritairement par la pyruvate déshydrogénase kinase.
Il faut comprendre que la pyruvate déshydrogénase est active sous forme DEphosphorylée. Très important à comprendre. Du coup, si la kinase est activée, elle va phosphoryler l'enzyme et cette dernière va devenir inactive. Si la kinase est inactivée, alors la pyruvate déshydrogénase sera active.
Tu me suis ?
Concretement, comment ca marche ?!
La régulation suit le système du "une accumulation de réactif favorise la réaction et une accumulation de produit ralentit la réaction". Du coup, une accumulation de pyruvate va faire en sorte que la réaction se produise (puisqu'il est substrat de la réaction) en inhibant la kinase (on rappelle que si la kinase est active, alors la pyruvate déshydrogénase n'est pas activée).
A l'inverse, s'il y a beaucoup d'acétyl coA (qui est le produit de la réaction), on cherchera à inactiver l'enzyme. On dit donc que l'acétyl coA est un activateur de la kinase (donc un inactivateur de la pyruvate déshydrogénase). Les témoins d'une charge énergétique forte (ATP,NADH+,H+) seront également activateurs allostériques de la kinase, donc inactivateur de l'enzyme. (En effet, il y a déjà d'énergie dans la cellule, pas besoin de s'embeter à en produire davantage)
L'exception, c'est l'insuline (signal indiquant qu'il faut consommer le glucose parce qu'il y en a trop) qui va activer une phosphatase pour activer la pyruvate déshydrogénase.
Pour résumer:
On a une régulation par modification covalent qui s'opère grace à la kinase.
On a une régulation allostérique qui agit sur cette kinase.
Notons également qu'il existe une régulation transcriptionnelle, qui existe dans le foie et pendant le jeun. En gros, la phosphatase est activée pour pas que le glucose ne soit pas métabolisé et qu'il soit réservé aux tissus gluco dépendant du genre le cerveau.
Ce qui est ultra important pour comprendre, c'est de savoir que la kinase inactive l'enzyme.
NB: Une régulation allostérique existe, que l'enzyme soit phosphorylée ou non.

Compris ? 

Saaaaaaaaaaalut !

Alors, petit problème concernant la régulation de la Pyruvate déshydrogénase :

Il est dit que "Le pyruvate inhibe la kinase donc activation de la pyruvate déshydrogénase et que l'insuline stimule la phosphatase  donc met le pyruvate sous forme active "

Je ne comprends pas pourquoi le pyruvate inhibe LA KINASE et pas la PHOSPHATASE en sachant que la phosphatase rend inactive l'activité de l'enzyme et que la kinase la stimule ? Pourquoi il y aurait alors activation?

Et donc pourquoi l'insuline stimulerait la PHOSPHATASE qui rend inactive l'activité de l'enzyme, donc pourquoi la pyruvate serait active ?

Parce que si on suit les régulations de la PKF1, les activités allostériques sont l'inverse de celles de la régulation de la Pyruvate Kinase ?

Bon j'avoue que c'est un peu le bowdel dans ma question, si vraiment je me suis pas faite comprendre je passerai en fin de tuto !

Bisous 

Bonjour,

Non pas du tout ! La pyruvate déshydrogénase est active sous forme déphosphorylée, donc la kinase inhibe l'enzyme ! Et non ce n'est pas l'inverse de la régulation de PFK1 : une forte concentration en témoins énergétiques (ATP,NADH,H+ par exemple) inactivera l'enzyme et une forte concentration en témoin de manque énergétique (ADP par exemple) activera l'enzyme. La particularité, c'est que la pyruvate déshydrogénase présente une régulation également par modification covalente par le biais de la kinase.
Si tu n'as pas compris, viens en fin de tuto 

Bonjour, j'ai un souci par rapport au tutorat d'UE1 n°4 de cette année.

La question 4, proposition A (dite vraie dans la correction) nous dit : "Avant toute chose, le glucose doit être phosphorylé en G6P par la glucokinase..."
Ce qui laisse entendre que la phosphorylation du glucose se fait toujours par la glucokinase, quelque soit le type cellulaire.

Or, il me semble que ce sont les hexokinases en général, qui phosphoryle le glucose en G6P. Ce qui est vrai tout le temps. Et que la glucokinase n'est seulement qu'un type d'hexokinase (hexokinase IV).

Merci de me corriger si je suis dans l'erreur

Bonjour

Ta question est intéressante :
Une hexokinase phosphoryle une molécule à 6 carbones, mais pas forcément le glucose (ca peut être le fructose par exemple). En effet, la glucokinase est une hexokinase (puisque le glucose a bien 6 carbones).
spécifique au glucose.
Je ne pense vraiment pas qu'il y aura un piège comme ca au partiel, en gros tu peux retenir que la glucokinase est une hexokinase spécifique au glucose. De plus, dans le foie, la glucokinase est majoritaire, du coup la régulation de la glycolyse se fera majoritairement par la glucokinase ( elle meme régulée par GKRP, mais ca c'est une autre histoire !    )

Bonjour, j'ai une petite question sur le sujet du tutorat n°4 en UE1 de l'année dernière.

Mon soucis est à la question 16, la proposition A : Le NADP a un groupement phosphate supplémentaire sur le C'2 du ribose de l'AMP, or à la correction, cette proposition est fausse.

J'ouvre mon Moussard et il est écrit dans le livre " NADP a un groupement phosphoryl supplémentaire sur le C'2 du ribose de l'AMP". Or pour moi, un groupement phosphoyle et un groupement phosphate, c'est la même chose...

Est-ce qu'un groupement phosphore est différent d'un groupement phosphate ?

Merci d'avance. 

La proposition est effectivement fausse. Un groupement phosphoryl contient 3 oxygènes et un groupement phosphate 4 oxygènes. Dans un NADP, effectivement le phosphate est lié à 4 oxygènes mais on a en rajouté que trois ! (le quatrième était déja présent sur le groupement OH). On a bien rajouté 3 oxygènes et pas 4, on a donc ajouté un groupement phosphoryl et non un groupement phosphate !

[claklou]

Bonjour bonjour 😜

On a eu le cours ce matin sur le cycle de Krebs et je n'ai pas trop compris la partie sur le rôle de l'aconitase dans la régulation du fer ? (En particulier, l'interaction avec l'ARNm...)

Merci beaucoup d'avance 😘

[Microoobe]

Salut Salut !

Alors tu m'as dis : "Et non ce n'est pas l'inverse de la régulation de PFK1 : une forte concentration en témoins énergétiques (ATP,NADH,H+ par exemple) inactivera l'enzyme et une forte concentration en témoin de manque énergétique (ADP par exemple) activera l'enzyme "

Donc si il y a une forte [] en ATP et NADH'H+, ça inactivera mon enzyme. Ok je suis d'accord. Mais dans ce cas là, est ce que la F26BPate sera inhibée et donc sera phosphorylée par l'activité Fphosphatase ?

Et inversement, si on a une forte concentration en ADP, donc qui va stimulée mon entrée en glycolyse: est ce que ma F26bPate sera stimulée et donc sera déphosphorylée ?

[naol]

Merci Ella pour t'as réponse mais je n'ai toujours pas compris pour la question 15. Pour moi on utilise alpha pour dire la position d'une fonction secondaire par rapport à la fonction principale, pas par rapport au carbone 1 non? Du coup pourquoi on pourrait pas appelé ça un 2-aminoalcool ? 

Bonne soirée !! 

[Microoobe]

Saluuut

Petite question par rapport à la CRM,

Comment on peut arriver à 30 ATP en sachant qu'on part de 10 NADH,H+ et que 1 NADH,H+ = 2.5 ATP ? 

Besos